Á LTALÁNOS ÉS SPECIÁLIS FOGALMAK AZ ÁLLATI EREDETŰ TERMÉK ELŐÁLLÍTÁSBAN

A hús fogalma

A hús kémiai összetétele, táplálkozás-élettani jelentősége

A hús kategóriájába tartozik a különböző gazdasági háziállatok emberi fogyasztásra alkalmazható konyha-technológiai és húsipari feldolgozásra alkalmas része.

Más megfogalmazás szerint, húsnak nevezzük a vágóállatok harántcsíkolt vázizomzatát a vele szoros összefüggésben lévő ehető szöveteket (zsír, kötőszövet, vér), de általában az állati test minden olyan részét, melyből az ember számára állati eredetű élelmiszert állítanak elő (BIRÓ G., 1999).

Ezek az izomszövet, kötőszövet, zsírszövet, csontok, zsigerek. Értékes szervek (szív, tüdő, máj, vese), vér, idegszövet. Hús meghatározottság alatt értjük szűkebb értelemben az izomszövetet. Az állati hús alapegysége az izomrost, amelyekből képződik az izomnyaláb. Az izomnyalábot kötőszöveti hártya (epimisium) veszi körül. Izompólya (fascia) fogja össze az egyes izomcsoportokat. Az izmot izomsejtekből álló izomrostnyalábok alkotják. Fénymikroszkópos vizsgálatok során a rost alakban rendeződött sejtek, amelyeket elemi rostoknak neveznek és harántcsíkolatot mutatnak. Az izomrost számtalan sejt összeolvadásából létrejött szerkezeti egység, ennek megfelelően több sejtmagot tartalmaz, amelyek közvetlenül a sejtmembrán (a sarcolemma) alatt helyezkedik el. Az elemi izomrostokat kötőszövet az endomisium veszi körül (LACZAY, 2008). Az elemi rostokat myofibrillumok képezik, amelyek az izomrost összehúzódásra képes kontraktilis elemei.

Myofibrillum. Eltérő fénytörésű, periódikusan ismétlődő izotróp (I zóna) és anizotróp (A zóna) szakaszokból épülnek fel. A myofibrillumok beágyazódnak a sarcoplazmába, amely tartalmaz szénhidrátokat (glikogént), enzimeket, lipideket, kis molekulájú nitrogén-tartalmú anyagokat, ionokat és a hús színét adó myoglobint.

A sejtmembránnal is összekötetésben álló, hosszanti és keresztirányú csövecskék hálózatából álló sarcoplazmaticus reticulum veszi körül a myofibrillumokat, amelyek terminális ciszternái raktározzák az izomműködésben kulcsszerepet játszó kalciumot (LACZAY, 2008).

44

A myofibrillumok szarkomérekből épülnek fel. Egy szarkomér tartalmaz egy A csíkot (vastag myozin filamentumok), és két fél I csíkot (vékony aktin filamentumok).

Miozin. A miozin két nagymértékű „nehéz” láncból, valamin két „könnyű” láncból álló fonalas szerkezetű fehérje molekula. A két nehéz, a feji és a farki alegység globuláris jellegű és helikális szerkezetű szakaszból áll. A feji részhez kapcsolódnak a globuláris szerkezetű könnyű láncok.

A miozin molekula megnyúlt farokrészből, valamint az egyik végén az ehhez kapcsolódó kettős fejből áll. A fejen található két, az izomösszehúzódás folyamatában fontos alegység. Ezek közül az egyik lehetővé teszi a miozinnak a vékony fonalak aktinjához való kötődést és így aktomiozin képződik, míg a másik ATP-áz aktivitással rendelkezik. Az ATP-ázt főleg a kétértékű kationok, így elsősorban a kalcium aktiválja (LACZAY, 2008).

Aktin. Vékony fonalakból áll és fő alkotórésze az aktin nevű fehérje. Az aktin az egy globuláris szerkezetű, monomerekből álló, polimerizált kettős összecsavart gyöngysorhoz hasonló fonal, amelynek az árkaiban helyezkedik el a tropomyozin,

4. ábra. Harántcsíkolt izom: vázizomrost (A), egy miofibrillum különböző megnyúlási állapota (B) (TANÁCS, 2005)

45

valamint az ahhoz kapcsolódó kalciumkötő troponin komplex.

Tropomiozin. A miofibrillum 8-10%-a 44 A hosszúságú alfa-hélix protein lánc, amely majdnem azonos alegységből tevődik össze. Az A- és a B-lánc összecsavarodik, átfedésekkel ismétlődik és végighúzódik az F-aktin teljes hosszában. Egy tropomiozin egység, 7 db G-aktint ível át. Azonos távolságokban troponin egységek találhatók a spirális tropomiozin molekulán.

Troponin (Tn.). A troponin egy vékony filamentum, amely fehérjekomplexum.

Eltérő funkciójú, három azonos nagyságú alegységből áll. Ezek a következők:

TnC= Kalciumkötő troponin (Calcium binding troponin)

TnT= Tropomiozinkötő troponin (Tropomyosin binding troponin) Tnl = Troponin gátlógység (Troponin inhibitory sububit).

A troponin prolinban gazdag globuláris szerkezetű fehérje, amelynek szerepe jelentős a kontrakció szabályozásában, Ca²⁺-kationokat tud megkötni, ezáltal regulálja az aktin-miozin komplex kialakulását.

Az aktinnak a miozinnal képzett komplexe az aktomiozin. Ingerlés következtében a sarcoplasmatikus reticulumból felszabadulnak kalciumionok és a troponin-tropomiozin rendszerben az aktin felülete a miozin számára hozzáférhetővé válik és a miozinfejek komplexet képeznek az aktinmonomerekkel, majd ezután disszociálnak. A folyamat ciklusosan ismétlődik.

A szarkomért Z csík határolja. Az aktín filamentumok átjárják a Z csíkot (BENEDECZKY, 1990). Keresztmetszetben a Z csíkban egy négyzetes elrendeződés figyelhető meg. Az I csíkban aktin filamentumok pontszerű átmetszete látható. Az A csík közepén (M szakasz) a miozin filamentumok nagy pontszerű átmetszetei láthatók. Az A és I szakasz határán mindkét filamentum kis és nagy pontszerű átmetszete figyelhető meg egymás mellett. Egy miozin körül rendszerint 6 aktin filamentum pontszerű átmetszete található meg hexagonális elrendeződésben.

A folyamat rendszeres ismétlődése a vastag és a vékony filamentumok egymáshoz képest ellentétes irányú elmozdulását, a sarcomer és ezzel az izomrost, illetve az egész izom rövidülését eredményezi (LACZAY, 2008). Az izom összehúzódásakor a Z vonalak közötti szakaszok megrövidülnek úgy, hogy a filamentumok egymás felszínén elcsúsznak (sliding).

A miozin ATP-áz (Adenozin Trifoszfát=Adenosine Tri Phoshate és azt hidrolizáló enzim) aktivitása által az élő izmok összehúzódásakor az energiát az ATP hidrolízise biztosítja.

Az aktomiozin disszociálódása egy energiaigényes folyamat, és ehhez újabb ATP-molekulára, illetve ennek hasítására van szükség. Az izomműködés közvetlen energiaforrása az ATP. Ezt a szervezet a szénhidrátok és ezen belül is elsősorban a glükóz lebontása által biztosítja. Aerob körülmények között, megfelelő oxigén jelenlétében három egymáshoz kapcsolódó komplex reakciósor – glikolízis, oxidatív dekarboxiláció, oxidatív foszforiláció – által egy molekula glükóz oxidációja által 36 ATP molekula keletkezését eredményezheti.

46

LACZAY irodalmi utalásai nyomán (2008), a glükóz oxidációja által történő ATP-képződés folyamatai a következők (4. táblázat)

4. táblázat. ATP képződés folyamata glükoz oxidációja által

Reakció ATP-képződés

1. Glikolízis 1 glükóz – 2 ATP + 4 H + piruvát 2. Oxidatív dekarboxiláció 2 piruvát – 20 H + 6 CO2

3. Oxidatív foszforiláció 24 H + 6 O2 – 36 ATP + 6 H2O

Anaerob körülmények között glükózból tejsav redukálódik a keletkező piruvát laktát-dehidrogenáz hatására. Ez a folyamat, élő állapotban csak erős fizikai megterhelés hatására megy végbe. Így, a glikogénből hidrolizálható egy glükózmolekulából két molekula tejsav keletkezik a következők szerint:

(C6H10O5) + n H2O = 2n C3H6O3

glikogén tejsav

Nem tartható fenn nagyon hosszú ideig ez a típusú energiatermelés (fizikai aktivitás), mert a vér pH-ját a felhalmozódó tejsav jelentősen csökkenti.

Az izomszövetben az ATP koncentrációja meglehetősen alacsony (5-7 mmól/kg) (LACZAY, 2008).