A dolgozatban néhány oxidoreduktáz (fenoxazinon szintetáz, pirokatechin oxidáz és dioxigenáz, metán-monooxigenáz és kataláz) enzim bioutánzó reakcióját vizsgáltuk reakciókinetikai módszerekkel. A biokatalizátorokat réz- és mangántartalmú komplexekkel helyettesítettük, amelyek közül négy esetben sikerült új kristályszerkezetet meghatároznunk és bemutatnunk. Az esetek többi részében – ahol nem kaptunk röntgendiffrakciós mérésre alkalmas kristályokat – a komplexek szerkezetét spektroszkópiai módszerekkel (IR, UV-Vis, AAS, ESR) határoztuk meg. A kinetikai mérésekhez dioxigénfelvétel és kibocsátás esetén gázvolumetriás módszert használtunk, az arra alkalmas termékek képződését pedig UV-Vis spektroszkópiával követtük nyomon. Az új vegyületek előállítása, preparatív munkák legtöbbször inert laboratóriumi körülmények között zajlottak Schlenk-technika alkalmazásával. Eredményeink és irodalmi ismereteink alapján minden esetben javaslatot tettünk a lehetséges reakciómechanizmusokra. Az új tudományos eredmények fejezetekre lebontva a következők:
A fenoxazinon szintetáz enzim (PHS) modelljei:
TEMPO szabadgyök és egy metil-izoindolin-tartalmú mangánkomplex, pontosabban [Mn(6’-MeIndH)(H2O)2(CH3CN)](ClO4)2 alkalmazásával fenoxazinon szintetáz modellreakciók teljes kinetikáját vizsgáltuk. Az enzimatikus reakció összetett szubsztrátuma helyett annak egyszerű formáját – o-amino-fenolt (és o-fenilén-diamint) – használtuk kísérleteinkben. A termék, 2-amino-3H-fenoxazin-3-on (és 2,3-diamino-fenazin) képződése UV-Vis módszerrel követhető volt. A téma szakirodalma alapján a dimerizáció mechanizmusában gyökök jelenléte kimutatható. Ez a szóban forgó instabilis közti termék az OAP• gyök. Kialakulását TEMPO használatával indirekt módon bizonyítottuk, a komplex esetében pedig annak kellően erős redoxaktív sajátságával magyaráztuk. A reakciókinetikai állandók TEMPO rendszer esetén: k = 2,47 × 10-4 M-1 s-1 (OAP), és k = 3,60 × 10-6 M-1 s-1 (PDA), míg a mangán komplexnél KM = 5,13 × 10-3 M, kcat = 8,10 × 10-4 s-1, kcat/KM = 0,16 M-1 s-1 (OAP). A javasolt mechanizmusokat a (15-18) és (23-29) reakcióegyenletekben tüntettük fel.
95 A pirokatechin oxidáz (CO) modelljei:
A monofunkciós CO enzim modellezésére széles körben használják a 3,5-di-terc-butil-pirokatechint, mint szubsztrátumot. A belőle képződő benzokinon-származék megfelelő fényelnyeléssel rendelkezik a 400 nm feletti tartományban. A folyamat gyorsítására alkalmas katalizátorokat már számos különböző kutatócsoport előállított rézkomplexek formájában. Ezt egy új kristályszerkezetű vegyület, [Cu4(bnac)4(µ-EtO)4] formában nekünk is sikerült megtenni. Megfelelő katalitikus hatást értünk el a mangántartalmú [Mn2(6’-Me2PAP)2Cl4] komplexszel is, aminek szerkezetét spektroszkópiai módszerekkel azonosítottunk. A réztartalmú modell (KM = 5,13 × 10-3 M, kcat = 5,66 × 10-3 s-1, kcat/KM = 0,64 M-1 s-1) katalitikus hatását elektronküldő funkciós csoportokkal rendelkező másodlagos piridin ligandumok erősítették. A mangántartalmú modell (KM = 6,40 × 10-3 M, kcat = 46,60 × 10-3 s-1, kcat/KM = 7,25 M-1 s-1) esetén ezzel szemben a szubsztrátumokat változtattuk, azonban azok is erősebb elektronküldő jellegükkel (kisebb redox potenciál) mutattak sebességnövelő hatást. A javasolt mechanizmusok szerint a bioutánzó reakciók fontos lépése a pirokatechinát komplex kialakulása, ami a fémek megfelelő távolságának köszönhető. A környezetből származó dioxigén aktiválása ebben a formában történik, az pedig a DBCatH2 oxidációját eredményezi (33 és 36-39 reakcióegyenletek).
A pirokatechin dioxigenázok (CTD) és metán-monooxigenázok (MMO) modelljei:
Hasonló körülmények között, azonban eltérő oldószerben két – [Cu(bpy)(ox)]n és [Cu(bpy)(bma)H2O]n összetételű – réz(II)komplexet sikerült kristályos formában előállítani és szerkezetüket spektroszkópiai módszerekkel meghatározni. Az első kialakulása a metán-monooxigenáz enzim mechanizmusához közelíthető módon magyarázható (16. ábra). Az utóbbi, maleáto-ligandumot tartalmazó forma a pirokatechin dioxigenázhoz hasonló extradiol gyűrűhasítási mechanizmust enged feltételezni (44). A rendszerek behatóbb tanulmányozása érdekében rendre változtattuk azok egyes paramétereit. Ezt összegezve elmondható, hogy a reakciók szükséges feltétele réz(I)sók jelenléte, legalább kétfogú N-donor ligandum részvétele és DBCatH2, mint kezdeti H-absztrakciót biztosító reagens. 13CH3CN és 18O2 alkalmazásával egyértelműen igazoltuk, hogy a [Cu(bpy)(ox)]n komplexben található oxalát képződése az oldószerként használt acetonitrilből vezethető le oxidatív C–H aktiváláson keresztül.
96 A kataláz modelljei:
A kataláz enzim funkciójának modellezésére egy, az enzimével megegyező fémet tartalmazó [Mn2L(OAc)(H2O)4] (H3L = 2,6-bisz-[(1-prolinil)-metil]-4-terc-butil-fenol) összetételű komplexet, és az ilyen célra ritkábban használt [Cu2(bpy)2(ba)4] és [Cu2(bpy)2(phga)4] komplexeket állítottuk elő. Az utóbbi szerkezetét sikeres átkristályosítás után röntgendiffrakciós módszerrel is meghatároztuk. A réz(II)-, és mangán(II)vegyületeknek a hidrogén-peroxid dizmutációjában mutatott katalitikus hatását vizsgáltuk a modellreakciók során. A sebességi állandók értékeire az első esetben kphga = 0,05 M-0,5 s-1 és kba = 0,62 M-1 s-1, míg a másodiknál kMn = 0,27 M-1 s-1 értékeket kaptunk.
Mindezek az irodalomban szereplő réztartalmú modellek értékeivel összevethető nagyságrendűek, azonban a legjobb mangántartalmú modellekétől meglehetősen lemaradnak. Kicsi hatékonysága ellenére a [Mn2L(OAc)(H2O)4] komplexnél több cikluson keresztül tartó újrahasznosíthatóságot tapasztaltunk. A mechanizmusokra tett javaslatok szerint (49-51 és 55) réz komplexeink monomerré disszociált formában, hidroxo-, peroxo-, esetleg hidroperoxo-réz(III) oxigén adduktumokkal képesek katalitikus hatást kifejteni. A mangán komplex formáját megtartva, Mn2(II,II) és Mn2(III,III) oxidációs állapotok közötti átmenettel fejti ki katalitikus hatását.
97
IRODALOMJEGYZÉK
[1] V. Leskovac, Comprehensive Enzyme Kinetics, Kluwer ebook, (2004) [2] E. Kőrös, Bioszervetlen Kémia, Gondolat, Budapest, (1980)
[3] E. I. Solomon, M. J. Baldwin, M. D. Lowery, Chem. Rev., 92, 521 (1992) [4] J. M. Guss, H. C. Freeman, J. Mol. Biol., 169, 521, (1983)
[5] A. Rompel, H. Fischer, D. Meiwes, K. Karentzopoulos, R. Dillinger, F. Tuczek, H. Witzel, B. Krebs, J. Biol. Inorg. Chem., 4, 56, (1999)
[6] C. E. Barry, P.G. Nayar, T. P. Begley, Biochemistry, 28, 6323 (1989)
[7] H. Nakazawa, F. E. Chou, P. A. Andrews, N. R. Bachur, J. Org. Chem., 46, 1493, (1981)
[8] A. W. Smith, A. Camara-Artigas, M. Wang, J. P. Allen, W. A. Francisco, Biochemistry, 45, 4378 (2006)
[9] H. Brockmann, H. Muxfeldt, Chem. Ber., 91, 1242, (1958) [10] E. Katz, H. Weissbach, J. Biol. Chem., 237, 882, (1962) [11] L. Prati, M. Rossi, N. Ravasio, J. Mol. Cat., 75, 347, (1992)
[12] K. Anzai, K. Isono, K. Ohkuma, S. Suzuki, J. Antibiotics Ser. A., 13 (2), 125, (1960)
[13] M. Giurg, E. Wiech, K. Piekielska, M. Gebala, J. Mlochowski, M. Wolanski, B.
Ditkowski, W. Peczinska-Czoch, Pol. J. Chem., 80 (2), 297, (2006)
[14] J. C. MacDonald, Phenazines. In: D. Gottlieb and P.D. Shaw editors, Antibiotics Vol. II, Springer, New York (1967), pp. 52–65
[15] J. Fernando, W. S. Morgan, J. W. Hausser, J. Org. Chem., 32 (4), 1120, (1967) [16] P. W. Iseminger, M. Gregory, T. J. R. Weakley, G. Caple, A. G. Sykes, J. Org.
Chem., 62 (8), 2643, (1997)
[17] L. I. Simándi, T. M. Barna, L. Korecz, A. Rockenbauer, Tetrahedron Lett., 34, 717 (1993)
[18] T. M. Simándi, Z. May, I. C. Szigyártó, L. I. Simándi, Dalton Trans., 365 (2005) [19] T. Klabunde, C. Eicken, J. C. Sacchettini, B. Krebs, Nature Struct. Biol., 5, 1084
(1998)
[20] Y. Matoba, T. Kumagai, A. Yamamoto, H. Yoshitsu, M. Sugiyama, J. Biol. Chem., 281 (13), 8981, (2006)
98
[21] E. I. Solomon, U. M. Sundaram, T. E. Machonkin, Chem. Rev., 96 (7), 2563,
(1996)
[22] E. I. Solomon, F. Tuczek, D. E. Root, C. A. Brown, Chem. Rev., 94 (3), 827, (1994) [23] P. Meredith, J. Riesz, Photochem. Photobiol., 79 (2), 211, (2004)
[24] J. Pawelek, A. K. Chakraborty, The Enzymology of Melanogenesis, in: The Pigmentary System, Univ. Press, Oxford, (1998)
[25] J. R. Ros, J. N. Rodríguez-López, J. C. Espín, R. Varón, F. García-Canóvas, Int. J.
Biochem. Cell. Biol., 28 (8), 917, (1996)
[26] C. Eicken, B. Krebs, J. C. Sacchettini, Curr. Opin. Struct. Biol., 9, 677, (1999) [27] H. Ton-That, K. J. Magnus, J. Inorg. Biochem., 51, 65, (1993)
[28] C. Eicken, F. Zippel, K. Büldt-Karentzopoulos, B. Krebs, FEBS Lett., 436, 293 (1998)
[29] S. Mahapatra, J. A. Halfen, E. C. Wilkinson, G. Pan, C. J. Cramer, L. Que, W. B.
Tolman, J. Am. Chem. Soc., 117, 8865, (1995)
[30] J. Ackerman, F. Meyer, E. Kaifer, H. Pritzkow, Chem. Eur. J., 8, 247 (2002)
[31] K. Selmeczi, M. Réglier, M. Giorgi, G. Speier, Coord. Chem. Rev., 245, 191 (2003) [32] C. Belle, K. Selmeczi, S. Torelli, J-L. Pierre, C. R. Chimie, 10, 271, (2007)
[33] J. Mukherjee, R. Mukherjee, Inorg. Chim. Acta, 337, 429, (2002)
[34] P. Gentschev, N. Möller, B. Krebs, Inorg. Chim. Acta, 300-302, 442, (2000) [35] N. Oishi, Y. Nishida, K. Ida, S. Kida, Bull. Chem. Soc. Jpn., 53 (10), 2847 (1980) [36] G. Di Nardo, C. Roggero, S. Campolongo, F. Valetti, F. Trotta, G. Gilardi, Dalton
Trans., 33, 6507, (2009)
[37] H. Fujisawa, O. Hayaishi, J. Biol. Chem., 243 (10), 2673, (1968)
[38] H. Fujisawa, M. Uyeda, Y. Kojima, M. Nozaki, O. Hayaishi, J. Biol. Chem., 247 (13), 4414, (1972)f
[39] L. Que, Jr., J. D. Lipscomb, R. Zimmermann, E. Münck, N. R. Orme-Johnson, W.
H. Orme-Johnson, Biochim. Biophys. Acta, 452 (2), 320, (1976)
[40] D. H. Ohlendorf, J. D. Lipscomb, P. C. Weber, Nature (London), 336, 403, (1988) [41] M. W. Vetting, D. A. D’Argenio, L. N. Ornston, D. H. Ohlendorf, Biochemistry, 39
(27), 7943, (2000)
[42] M. W. Vetting, D. H. Ohlendorf, Struct. Fold. Des., 8, 429, (2000)
[43] M. Costas, M. P. Mehn, M. P. Jensen, L. Que Jr., Chem. Rev., 104, 939, (2004)
99
[44] A Kita, S. Kita, I. Fujisawa, K. Inaka, T. Ishida, K. Horiike, M. Nozaki, K. Miki,
Structure, 7 (1), 25, (1999)
[45] A. K. Whiting, Y. R. Boldt, M. P. Hendric, L. P. Wacket, L. Que Jr., Biochemistry, 35 (1), 160, (1996)
[46] J. P. Emerson, E. G. Kovaleva, E. R. Farquhar, J. D. Lipscomb, L. Que Jr., Proc.
Natl. Acad. Sci. USA, 105 (21), 7347, (2008)
[47] A. Gibello, E. Ferrer, M. Martin, A. Garrido-Pertierra, Biochem J., 301, 145, (1994) [48] E. G. Kovaleva, J. D. Lipscomb, Science, 316, 453, (2007)
[49] J. D. Lipscomb, Curr. Opin. Struct. Biol., 18, 644, (2008)
[50] K. Duerr, J. Olah, R. Davydov, M. Kleimann, J. Li, N. Lang, R. Puchta, E. Hübner, T. Drewello, J. N. Harvey, N. Jux, I. Ivanović-Burmazović, Dalton Trans., 39, 2049, (2010)
[51] L. Que Jr., Biochem. Biophys. Res. Commun., 84 (1), 123, (1978) [52] M. Ito, L. Que, Jr., Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 36 (12), 1342, (1997) [53] T. D. H. Bugg, G. Lin, Chem. Commun., 11, 941, (2001)
[54] G. Speier, Z. Tyeklár, J. Mol. Catal., 57 (3), L17, (1990)
[55] P. Barbaro, C. Bianchini, K. Linn, C. Mealli, A. Meli, F. Vizza, F. Laschi, P.
Zanello, Inorg. Chim. Acta, 198-200, 31, (1992)
[56] J. C. Murrell, I. R. McDonald, B. Gilbert, Trends Microbiol., 8, 221, (2000)
[57] B. G. Fox, J. G. Borneman, L. P. Wackett, J. D. Lipscomb, Biochemistry, 29, 6419, (1990)
[58] M. J. Rataj, J. E. Kauth, M. I. Donnelly, J. Biol. Chem., 266, 18684, (1991) [59] L. J. Murray, S. J. Lippard, Acc. Chem. Res., 40, 466, (2007)
[60] R. S. Hanson, T. E. Hanson, Microbiol. Rev., 60, 439, (1996) [61] R. L. Lieberman, A. C. Rosenzweig, Nature, 434, 10954, (2005) [62] A. C. Rosenzweig, Biochem. Soc. Trans., 36 (6), 1134, (2008)
[63] R. L. Lieberman, K. C. Kondapalli, D. B. Shrestha, A. S. Hakemian, S. M. Smith, J.
Telser, J. Kuzelka, R. Gupta, A. S. Borovik, S. J. Lippard, Inorg. Chem., 45, 8372, (2006)
[64] A. S. Hakemian, K. C. Kondapalli, J. Telser, B. M. Hoffman, T. L. Stemmler, A. C.
Rosenzweig, Biochemistry, 47, 6793, (2008)
[65] R. A. Himes, K. D. Karlin, Curr. Opin. Chem. Biol., 13, 119, (2009)
100
[66] S. I. Chan, S. S.-F. Yu, Acc. Chem Res., 41 (8), 969, (2008)
[67] R. Boca, L. Dlhán, G. Mezei, T. Ortiz-Pérez, R. G. Raptis, J. Telser, Inorg. Chem., 42 (19), 5801, (2003)
[68] P. P.-Y. Chen, R. B.-G. Yang, J. C.-M. Lee, S. I. Chan, Proc. Natl. Acad. Sci., 104 (37), 14570, (2007)
[69] E. A. Lewis, W. B. Tolman, Chem. Rev., 104 (2), 1047, (2004)
[70] H. R. Lucas, L. Li, A. A. Narducci Sarjeant, M. Vance, E. I. Solomon, K. D.
Karlin, J. Am. Chem. Soc., 131, 3230, (2009)
[71] P. P-Y. Chen, S. I. Chan, J. Inorg. Biochem., 100, 801, (2006) [72] S. Itoh, Curr. Opin. Chem. Biol., 10, 115, (2006)
[73] D. Maiti, D-H. Lee, K. Gaoutchenova, C. Würtele, M. C. Holthausen, A. A.
Narducci Sarjeant, J. Sundermeyer, S. Schindler, K. D. Karlin, Angew. Chem. Int.
Ed. Engl., 47, 82, (2008)
[74] S. J. Elliot, M. Zhu, L. Tso, H-H. T. Nguyen, J. H-K. Yip, S. I. Chan, J. Am. Chem.
Soc., 119 (42), 9949, (1997)
[75] A. Kunishita, H. Ishimaru, S. Nakashima, T. Ogura, S. Itoh, J. Am. Chem. Soc., 130 (13), 4244, (2008)
[76] M. Rolff, F. Tuczek, Angew. Chem. Int. Ed., 47, 2344, (2008)
[77] B. F. Gherman, D. E. Heppner, W. B. Tolman, C. J. Cramer, J. Biol. Inorg. Chem., 11, 197, (2006)
[78] G. F. Gaetani, S. Galiano, L. Canepa, A. M. Ferris, H. N. Kirkman, Blood, 73, 334, (1989)
[79] M. Yabuki, S. Kariya, R. Ishisaka, T. Yasuda, T. Yoshioka, A. A. Horton, K.
Utsumi, Free Radical Biol. Med., 26, 325 (1999)
[80] M. Vuillaume, Mutation Research/Rev. Gen. Toxicol., 186 (1), 43, (1987)
[81] T. Miyamoto, M. Hayashi, A. Takeuchi, T. Okamoto, S. Kawashima, T. Takii, H.
Hayashi, K. Onozaki, J. Biochem., 120 (4), 725, (1996) [82] B. Halliwell, J. M. C. Gutteridge, Biochem. J., 219, 1, (1984) [83] M. Ogata, Hum. Genet., 86, 331, (1991)
[84] W. A. Hunt, Alcohol, 13 (2), 147, (1996) [85] O. Loew, Science, 11 (279), 701, (1900)
101
[86] W. A. Schroeder, J. R. Shelton, J. B. Shelton, B. Robberson, G. Appel, Arch,
Biochem. Biophys., 131 (2), 653, (1969)
[87] M. R. N. Murthy, T. J. Reid, A. Sicignano, N. Tanaka, M. G. Rossmann, J. Mol.
Biol., 152 (2), 465, (1981)
[88] C. D. Putnam, A. S. Arvai, Y. Bourne, J. A. Tainer, J. Mol. Biol., 296, 295, (2000) [89] F. Haber, J. Weiss, Naturwissenschaften, 20, 948, (1932)
[90] A. Sigel, H. Sigel, R. K. O. Sigel, Metal Ions in Life Sciences, Volume 1 Neurodegenerative Diseases and Metal Ions, John Wiley & Sons Ltd, (2006) [91] C. Rovira, ChemPhysChem., 6 (9), 1820, (2005)
[92] H. N. Kirkman, G. F. Gaetani, Trends Biochem. Sci., 32 (1), 44, (2007) [93] E. A. Delwice, J. Bacteriol., 81, 416, (1961)
[94] M. A. Johnston, E. A. Delwice, J. Bacteriol., 83, 936, (1962) [95] Y. Kono, I. Fridovich, J. Biol. Chem., 258 (10), 6015, (1982)
[96] V. V. Barynin, A. A. Vagin, W. R. Melik-Adamyan, Dokl. Akad. Nauk SSSR, 288 (4), 877, (1986)
[97] S. V. Antonyuk, V. R. Melik-Adamyan, A. N. Popov, V. S. Lamzin, P. D.
Hempstead, P. M. Harrison, P. J. Artymyuk, V. V. Barynin, Crystallog. Rep., 45, 105, (2000)
[98] V. V. Barynin, M. M. Whittaker, S. V. Antonyuk, V. S. Lazmin, P. M. Harrison, P.
J. Artymiuk, J. W. Whittaker, Structure, 9, 725, (2001)
[99] S. Ménage, J-J. Girerd, A. Gleizes, J. Chem. Soc., Chem. Commun., 6, 431, (1988) [100] M. M. Whittaker, V. V. Barynin, S. V. Antonyuk, J. W. Whittaker, Biochemistry,
38, 9126, (1999)
[101] J. Reedijk, E. Bouwman, Bioinorganic Catalysis Second Ed., Revised and Expanded, Marcel Dekker, Inc., Chapter 12. by J. Wikaira & S. M. Gorun, (1999) [102] E. J. Larson, V. L. Pecoraro, J. Am. Chem. Soc., 113, 3810, (1991)
[103] E. J. Larson, V. L. Pecoraro, J. Am. Chem. Soc., 113, 7809, (1991) [104] A. E. M. Boelrijk, G. C. Dismukes, Inorg. Chem., 39 (14), 3020, (2000) [105] A. Gelasco, S. Bensiek, V. L. Pecoraro, Inorg. Chem., 37 (13), 3301, (1998) [106] J. Gao, A. E. Martell, J. H. Reibenspies, Inorg. Chim. Acta, 346, 32, (2003)
[107] S. Ménage, J. M. Vincent, C. Lambeaux, M. Fontecave, J. Chem. Soc., Dalton Trans., 14, 2081, (1994)
102
[108] N. M. F. Carvalho, A. Horn Jr., R. B. Faria, A. J. Bortoluzzi, V. Drago, O. A. C.
Antunes, Inorg. Chim. Acta, 359, 4250, (2006)
[109] S. Signorella, A. Rompel, K. Büldt-Karentzopoulos, B. Krebs, V. L. Pecoraro, J-P.
Tuchagues, Inorg. Chem., 46 (25), 10864, (2007)
[110] J. Gao, J. H. Reibenspies, A. E. Martell, S. Yizhen, D. Chen, Inorg. Chem.
Commun., 5, 1095, (2002)
[111] M. Le Roes-Hill, C. Goodwin, S. Burton, Trends Biotechnol., 27 (4), 248, (2009) [112] J. Kaizer, R. Csonka, G. Speier, J. Mol. Catal. A: Chem., 180, 91, (2002)
[113] J. Kaizer, R. Csonka, G. Speier, React. Kinet. Catal. Lett., 75 (2), 367, (2002) [114] Z. Szeverényi, E. R. Milaeva, L. I. Simándi, J. Mol. Cat., 67 (2), 251, (1991)
[115] J. Kaizer, G. Baráth, R. Csonka, G. Speier, L. Korecz, A. Rockenbauer, L.
Párkányi, J. Inorg. Biochem., 102, 773, (2008)
[116] T. M. Simándi, L. I. Simándi, M. Győr, A. Rockenbauer, Á. Gömöry, Dalton Trans., 1056, (2004)
[117] T. Horváth, J. Kaizer, G. Speier, J. Mol. Catal. A: Chem., 215, 9, (2004) [118] W. O. Siegl, J. Org. Chem., 42 (11), 1872, (1977)
[119] É. Balogh-Hergovich, J. Kaizer, G. Speier, G. Huttner, A. Jacobi, Inorg. Chem., 39 (19), 4224, (2000)
[120] K. Nakamoto, Infrared and Raman Spectra of Inorganic and Coordination Compounds, Wiley-Interscience, New York, 1978
[121] B. J. Hathaway, A. E. Underhill, J. Chem. Soc., 3091, (1961)
[122] J. Kaizer, R. Csonka, G. Speier, M. Giorgi, M. Réglier, J. Mol. Catal. A: Chem., 235, 81, (2005)
[123] Á. Kupán, J. Kaizer, G. Speier, M. Giorgi, M. Réglier, F. Pollreisz, J. Inorg.
Biochem., 103, 389, (2009)
[124] J. Kaizer, J. Pap, G. Speier, L. Párkányi, L. Korecz, A. Rockenbauer, J. Inorg.
Biochem., 91, 190, (2002)
[125] K. Nakamoto, A. E. Martell, J. Chem. Phys., 32, 588, (1960)
[126] M. Mikami, I. Nakagawa, T. Shimanouchi, Spectrochim. Acta A., 23, 1037, (1967) [127] H. Adams, N. A. Bailey, I. A. Campbell, Q. He, D. E. Fenton, J. Chem. Soc. Dalton
Trans., 11, 2233, (1996)
103
[128] A. W. Addison, T. N. Rao, J. Reedijk, J. Van Rijn, G. C. Verschoor, J. Chem. Soc.,
Dalton Trans., 7, 1349, (1984)
[129] E. Monzani, L. Quinti, A. Perotti, L. Casella, M. Gullitti, L. Randaccio, S. Geremia, G. Nardin, P. Faleschini, G. Tabbi, Inorg. Chem., 37, 553, (1998)
[130] J. Kaizer, R. Csonka, G. Baráth, G. Speier, Trans. Met. Chem., 32, 1047, (2007) [131] A. B. P. Lever, L. K. Thompson, W. M. Reiff, Inorg. Chem., 11 (1), 104, (1972) [132] G. Marongiu, E. C. Lingafelter, Acta Cryst., B38, 620, (1982)
[133] J. A. Doull, L. K. Thompson, Can. J. Chem., 58, 221, (1980)
[134] L. K. Thompson, V. T. Chacko, J. A. Elvidge, A. B. P. Lever, R. V. Parish, Can. J.
Chem., 47, 4141, (1969)
[135] A. Kruis, in Landolt-Börnstein, Board 4, Teil 4., Springer-Verlag, Berlin, (1976), pp. 269
[136] G. Ram, A. R. Sharaf, J. Ind. Chem. Soc., 45, 13, (1968)
[137] M. U. Triller, D. Pursche, W. Y. Hsieh, V. L. Pecoraro, A. Rompel, B. Krebs, Inorg. Chem., 42, 6274, (2003)
[138] Y. Hitomi, A. Ando, H. Matsui, T. Ito, T. Tanaka, S. Ogo, T. Funabiki, Inorg.
Chem., 44, 3473, (2005)
[139] G. Blay, I. Fernández, J. R. Pedro, R. Ruiz, T. Temporal-Sánchez, E. Padro, F.
Lloret, M. C. Munoz, J. Mol. Catal. A, 250, 20, (2006)
[140] M. Pascaly, M. Duda, F. Schweppe, K. Zurlinden, F. K. Müller, B. Krebs, J. Chem.
Soc., Dalton Trans., 828, (2001)
[141] R. Csonka, J. Kaizer, M. Giorgi, M. Réglier, L. Hajba, J. Mink, G. Speier, Inorg.
Chem., 47, 6121, (2008)
[142] K. Ley, Angew. Chem., 74, 871, (1962)
[143] M. Hernández-Molina, J. González-Platas, C. Ruiz-Pérez, F. Lloret, M. Julve, Inorg. Chim. Acta, 284, 258, (1999)
[144] H. Oshio, U. Nagashima, Inorg. Chem., 31 (15), 3295, (1992)
[145] G. M. Larin, V. F. Shul’gin, E. D. Mel’nikova, V. Y. Zub, A. N. Chernega, Rus.
Chem. Bull. Int. Ed. 58 (7), 1342, (2009)
[146] T. Funabiki, A. Mizoguchi, T. Sugimoto, S. Tada, M. Tsuji, H. Sakamoto, S.
Yoshida, J. Am. Chem. Soc., 108, 2921, (1986)
104
[147] J. Kaizer, R. Csonka, G. Speier, M. Giorgi, M. Réglier, J. Mol. Catal. A: Chem.,
236, 12, (2005)
[148] R. G. Inskeep, J. Inorg. Nucl. Chem., 24 (7), 763, (1962)
[149] E. Labisbal, J. A. G. Vazquez, J. Romero, S. Picos, A. Sousa, A. Castineiras, C. M.
Mossmer, Polyhedron, 14 (5), 663, (1995)
[150] S. P. Perlepes, E. Libby, W. E. Streib, K. Folting, G. Christou, Polyhedron, 11 (8), 923, (1992)
[151] A. Lekchiri, A. Castellano, J. Morcellet, M. Morcellet, Eur. Polym. J., 27 (11), 1271, (1991)
[152] J. Kaizer, R. Csonka, G. Speier, React. Kinet. Catal. Lett., 94 (1), 157, (2008) [153] I. Sougandi, R. Mahalakshmi, R. Kannappan, T. M. Rajendiran, R. Venkatesan, P.
S. Rao, Trans. Met. Chem., 27, 512, (2002)
[154] D. F. Shriver, M. A. Drezdzon, The Manipulation of Air-Sensitive Compounds, John Wiley and Sons, New York (1986)
[155] D. D. Perrin, W. L. Armarego, D. R. Perrin, Purification of Laboratory Chemicals, 2nd ed., Pergamon, New York (1990)