A β-lemez szerkezet

Aβ-lemezszerkezetetβ-láncokhozzák létre a láncok közötti hidrogénhíd kötések révén. A β-láncban a főlánc teljesen nyújtott szerkezetű.

A szerkezetre jellemző alapadatok a következők:n = 2; h = 3,4 Å. Ebben az esetben tehát két aminosav csoport jut egy teljes kör megtételére, ami miatt a „spirál” valójában egy teljesen nyújtott,lapos szalag.

Vegyük észre, hogy itt az egy egységre jutó menetemelkedés több mint kétszeresen meghaladja az α-hélixre jellemző értéket. A β-láncok egymáshoz képest kétféle elrendeződésben alkothatnak lemezeket, ahogyan azt a 4.31. ábramutatja. A láncok elrendeződése lehetantiparallelésparallel.

Az antiparallel esetre a jellemző torziós szögpár: Φ= –139º, Ψ= +135º, míg a parallel esetre:

Φ= –119º, Ψ= +113º.

Mint látható, a β-lemezt nem feltétlenül olyan lánc részletek alkotják, amelyek a szekvenciában egymáshoz közel esnek. Az egyes láncok egymástól távol is lehetnek a primer szerkezetben. A4.31. ábra azt is mutatja, hogy egyetlen lemezen belül lehetnek parallel és antiparallel elrendeződésű β-láncok is. Az oldalláncok a láncon haladva felváltva a lemez síkja fölé és alá nyúlnak. A hidrogénhidak aparallel láncok között kevésbé egyenesek(a donor-hidrogén-akceptor atomok kevésbé esnek egy vonalba, kissé jobbra csavarodnak), de a láncon egyenletesen elosztva helyezkednek el.

Az antiparallel láncoknál a H-hidak egyenesebbek, de kevésbé egyenletesen oszlanak el a szerkezetben.

A kialakulóβ-lemezlehet tisztánparallel, antiparallel, vagy vegyes. Az ismert fehérjeszerkezetek alapján a β-lemezek rendszerint2-12 láncból állnak, míg aβ-láncokat átlagosan5-12 aminosav maradékalkotja.

4.31. ábra: A β-lemezben az egymás melletti láncok lehetnek parallel és antiparallel lefutásúak Ahogyan azt a4.32. ábraés4.33. ábramutatják, aβ-lemezek síkja, legyen szó akár parallel, akár antiparallel (vagy vegyes) lemezről, paravánszerűenhajtogatott(redőzött). Az egymás mellé rendeződő szálakban az egymás mellé kerülő aminosav egységek oldalláncai azonos irányba mutatnak, és így a síknak mindig azonos oldalára kerülnek. A szekvenciában egymást követő oldalláncok, a szekvenciában haladva rendre hol a sík egyik oldalán, hol a sík másik oldalán helyezkednek el.

4.32. ábra: A parallel a β-lemezek térszerkezete

4.33. ábra: Az antiparallel a β-lemezek térszerkezete

4.4.4. β-kanyarok

A hélixek és β-láncok egyirányba haladó szerkezetek. A globuláris fehérjékben ezekből a szerkezetekből vissza kell kanyarodni ahhoz, hogy egy gömbszerű háromdimenziós szerkezet jöjjön létre. A visszakanyarodás történhet nagyon rövid szakasz igénybevételével, hajtűszerűen. Ennek a megoldásnak a szabályos szerkezeti elemei a β-kanyarok, amelyekre a4.34. ábránlátunk két példát. Az ábrán az egyes aminosav csoportokat gömbök jelölik.

AII.β-kanyartípus harmadik aminosav-csoportja mindigglicin.

4.34. ábra: Két gyakori β-kanyar felépítése

A4.35. ábraösszefoglalóan illusztrálja, hogy a másodlagos szerkezeti elemek jellemző torziós szögpárjaik miatt hol helyezkednek el a Ramachandran diagramon.

4.35. ábra: Az egyes gyakori másodlagos szerkezeti elemek pozíciója a Ramachandran diagramon Az ábrán szerepel néhány olyan változat vagy típus, amelyek még nem kerültek megemlítésre. A β-lemezekkel kapcsolatban eddig azt az esetet tárgyaltuk, amikor a lemez egy síkban van. A globuláris fehérjékben lévő β-lemezek azonban tipikusan nem sík, hanem hajlított, tekeredő lapot képeznek. A4.35. ábraillusztrálja ajobbra csavarodó β-lemezszerkezetet, és jelzi azt a diagram területet is, ami az ehhez a szerkezethez tartozó torziós szögpároknak felel meg.

Eddig csak jobbmenetes α-hélixekről ejtettünk szót. A főlánc azonban ellenkező irányban is tekeredhet úgy, hogy a peptidgerinc csoportok szabályos hidrogénhíd kötéseket hoznak létre. Ez egybalmenetes α-hélixet eredményezne.

A balmenetes α-hélixben az oldalláncok részlegesen ütköznének a főlánc más csoportjaival, ezért a fehérjékben nem igazán jönnek létre ilyen hélixek. A Ramachandran ábrázolás mégis jelöli ezt a típust. Ennek az oka az, hogy bár kiterjedt balmenetes hélixek nem jöhetnek létre, egy-egy néhány aminosav csoportot tartalmazó rövid szakasz mégis felvehet balmenetes hélix szerkezetet.

A4.35. ábrajelez egykollagén tripla-hélixszerkezetet is, amellyel a fibrilláris fehérjékkel foglalkozó fejezetben találkozunk (lásd4.5.3)

Nézzük meg egy globuláris fehérje, a szérumalbuminRamachandran diagramját (lásd4.36. ábra).

Az ábra a polipeptidgerinc összes torziós szögeit megjeleníti egyetlen Ramachandran diagramon. Ami elsőre szembeötlő, hogy az aminosav-csoportok elsöprő többségének konformációs állapota a diagram zölddel jelzett, tehát az alaninokra vonatkozó elméleti számítások alapján funkciós csoport ütközésekkel nem járó, „megengedett”

területére esik. Az is látszik, hogy a csoportok legnagyobb hányada α-hélix konformációban van, míg maradék zöme β-lemezeket alkot. Csak elvétve találunk olyan csoportot, amely konformációja tiltott zónára esik. Az ilyen csoportok létezésére két fő magyarázat van. Az egyik, hogy ezekglicinek, amelyek számáranagyobbmegengedett konformációs felületáll rendelkezésre a Ramachandran diagramon, mint alanin részére. Ezért az adott konformáció nem jár szerkezeti feszültséggel.

4.36. ábra: A szérumalbuminban szereplő aminosav-csoportok Φ / Ψ szögpárjai a Ramachandran diagramon A másik lehetőség, hogy az adott csoport nem glicin, a lokális konformáció szerkezeti feszültséggel jár, de mégis létrejöhet, mert azt egyéb, közeli kölcsönhatások kompenzálják, stabilizálva a szerkezetet.

A másodlagos szerkezetek létrejöttében az oldalláncoknak alárendelt szerep jut, hiszen ezeket a szerkezeteket főlánc csoportok közötti hidrogénhidak stabilizálják. Ennek ellenére az ismert fehérjeszerkezetekből származó statisztikák alapján világos, hogy az egyes aminosav csoportok eltérő gyakorisággal fordulnak elő a három fő másodlagos szerkezeti formában. Ezt illusztrálja a4.37. ábra.

4.37. ábra: Az egyes aminosavak eltérő arányban szerepelnek különböző másodlagos szerkezeti elemekben Az4.37. ábraa 20 fehérjealkotó aminosavat az alapján csoportosítja, hogy milyen gyakorisággal fordulnak elő α-hélix szerkezetben. Az aminosavak felülről lefelé csökkenő gyakoriság szerint kerültek felsorolásra. α-hélix szerkezetben leginkább azok az aminosavak fordulnak elő, amelyek oldallánca elég nagyméretű ahhoz, hogy védje

a hélixben lévő hidrogénhidakat a víz támadása ellen. Emellett az is fontos, hogy az oldallánc ne legyen képes hidrogénhíd partnerként versengeni a gerinc csoportokkal. A hélixben a következő okok miatt lehet alacsony az aminosav gyakorisága: hidrogénhidat kínál a főlánc csoportok számára (pl. Ser, Thr, Asn, Tyr); túl kicsi az oldallánca ahhoz, hogy védje a hidrogénhidakat (Gly) nincs főlánc N-H csoportja, amin keresztül a hélix stabilizáló főlánc hidrogénhíd kialakul (Pro).

A β-lemezekre az jellemző, hogy ezeknél maximális hely nyílik az oldallánc elhelyezésére. Ezért a legnagyobb térkitöltésű oldalláncok gyakran szerepelnek β-lemezek szerkezetben. A rövid oldalláncú, hidrogénhidat képző aminosavak (Asp, Ser, Asn), valamint a prolin és a glicin itt is alulreprezentáltak.

A β-kanyarokban felülreprezentált a glicin és a prolin, valamint egyéb, a már említett szerkezetek számára

„szerkezettörő” tulajdonságú Asp, Ser és Asn.