3. Anyagszerkezet és funkció
3.6. Biológiai makromolekulák
Az élő rendszerek diverzitását (változatosságát) biztosító változatos típusú, láncszerű mo-lekulák, melyekből az élővilág kémiájában alapvető 5 típust tárgyaljuk.
3.6.1. Szacharidok
A szénhidrátok karbonil- és egy vagy több hidroxilcsoportot tartalmazó szénhidrogének:
(CH2O)n, n 3. Csoportosíthatók mint egyszerű és összetett cukrok. Az egyszerű cukrok szénatom szám szerint: triózok, tetrózok, pentózok, hexózok, heptózok; funkciós csoport szerint pedig: aldózok, ketózok.
Monoszacharidok – egyszerű cukrok, általában gyűrűsek, a legfontosabb a pentóz és a hexóz (6 szénatom). Biológiailag legfontosabb hexóz a glükóz és fruktóz (3.6.1. ábra). A glükóz aldóz, míg a fruktóz ketóz. Az oxocsoport eltérő helyzete (láncvégi ill. láncközi) miatt eltérő a gyűrűt alkotó atomok száma.
3.6.1. ábra: A legfontosabb hexózok
Diszacharid: két egyszerű cukor vízfelszabadulással járó glikozidos kötéssel kap-csolódik (pl.-D-glükóz + -D-fruktóz szacharóz + H2O, 3.6.2. ábra).
3.6.2. ábra: A diszacharid képződése
Poliszacharid: a természetes szénhidrátok legnagyobb része monoszacharidok hosszú láncolata alkotta poliszacharid. Eltérőek hosszban, elágazódásban, glikozidos kötéstípusban, összetételben.
Oligoszacharid: 3-10 monoszacharidból áll.
Strukturális poliszacharidok: mechanikai támaszra/védelemre szolgálnak. Pél-dául a cellulóz 300-3000 glükóz elágazódás nélküli lánca (5·104-5·105 moleku-latömeg); aminoszármazéka a kitin; bonyolultabb származékai állati szövetek-ben találhatóak.
Metabolikus poliszacharidok (akár 108 molekulatömeg): anyagcserében fontos szerepük van; pl. glükóz tárolók: keményítő (növényekben), glikogén (állatok-ban).
3.6.2. Lipidek
Szerves oldószerben és egymásban oldhatóak. Mivel relatíve hosszú apoláros szénhidrogén láncokat tartalmaznak, vízben nem oldódnak, ezért a sejtmembránok ideális szerkezeti anyaga. Szerkezetük miatt, valamint a gyenge (Van der Waals) kölcsönhatásokkal össze-rendeződésre hajlamosak: drift a sejtek vizes központi tartományából sejtfal irányába, ahol beépülnek. Három fontos csoportjuk:
Foszfolipid (3.6.3a. ábra): foszfátcsoportot tartalmaz, a biológiai membránok fő komponense.
Trigliceridek (3.6.3b. ábra): neutrális zsírok az élő rendszerben (legelterjedtebb).
Glicerin (3 szénatomos háromértékű alkohol) és három (eltérő) zsírsav alkotja.
Szobahőmérsékleten szilárdak a zsírok (telített zsírsavak miatt), folyékonyak az olajok (telítetlen zsírsavak miatt).
Szteroidok: az anyagcsere és fejlődés komplex molekulái. Négy összekapcsolt széngyűrű és rendszerint hosszú szénlánc alkotta komplex vegyületek (tipikus: ko-leszterin, 3.6.3c. ábra). Kis mennyiségben is jelentős hatást fejtenek ki az élő szer-vezetre. Legtöbb hormon szteroid vagy szteroid-származék.
3.6.3. ábra: A lipidek 3 fő csoportja – (a) foszfolipid, (b) triglicerid, (c) szteroid
3.6.3. Fehérjék (proteinek)
Az élő rendszerek fő alkotói és funkcionális anyagai (az állati szövet szárazanyag tartal-mának 75%-a fehérje). Szerkezetük: peptidkötéssel csatlakozó aminosavak hosszú lánca adja a lineáris vagy elsődleges szerkezetet, az aminosav-sorrend határozza meg az adott fehérjét. Néhány ezer aminosavból is állhat, elképesztő változatosságot biztosítva.
Másodlagos szerkezet: a polipeptid láncon belül kialakuló szabályos szerkezetű szaka-szok (3.6.4. ábra), két típusa az -hélix és a -redőzet. Az -hélix spirálisan felcsavarodott (jobbmenetű) alak, melynek vázát (külső oldalcsoportjait) hidrogénkötések tartják össze. A váz orientációja a spirál mentén azonos (0,15 nm / aminosav peptidkötések között; 0,54 nm / csavarmenet 3,6 aminosav / menet), a H-kötések sorban az 1. aminosav karboxil- és a 4. aminosav aminocsoportjai között létesülnek.
A -redőzet parallel vagy antiparallel módon futó szálakból áll, közöttük H-kötésekkel.
Az ún. harmadlagos szerkezet (3.6.4. ábra) az egy aminosavláncon belül a szabályos és szabálytalan szakaszok egymáshoz viszonyított tárbeli elrendeződéséből adódó térszer-kezet (ez alapján beszélhetünk pl. globuláris vagy fibrilláris fehérjékről), melyet kovalens diszulfid- (S–S) kötések rögzítenek. A cisztein (Cys) SH csoportot tartalmaz, ezek kötőd-nek. Kísérletek szerint denaturálódott (széthajtódott) fehérjék S–S kötései szinte mindig
visszaépülnek eredeti helyükre, vagyis a térbeli alakot is az aminosav-sorrend kódolja (a Cys pozíciójával).
Negyedleges szerkezet: több alegységből, azaz több önálló polipeptidláncból felépülő fehérjéknél az egyes alegységek egymáshoz viszonyított térbeli elrendeződése – köztük gyenge és H-kötésekkel (pl. hemoglobin).
3.6.4. ábra: A fehérjék másod- és harmadlagos szerkezete – (a) -hélix (mioglobin fehérje hem csoport nélkül), (b) -redő ( karboxi-peptidáz A részlete)
A fehérjék alkotta enzimek biológiai katalizátorok (vegyi folyamat elősegítése fel-használódásuk nélkül): az élő rendszer szinte összes kémiai reakcióját mediálják (közvetí-tik) úgy, hogy szobahőmérsékleten is jó hatásfokkal lezajló reakciókat eredményeznek (nélkülük magasabb hőmérséklet kellene!). A szubsztrát az az anyag, amelyen az enzim kifejti hatását: az enzim nevét a szubsztrát (vagy termék) és a végrehajtott reakció alapján képezzük (-áz): pl. szacharóz szintetáz, glicerinaldehid-3-foszfát dehidrogenáz.
Az enzimek specifikusak: csak adott reakciót (maximum reakciótípust) katalizálnak (a nem biológiai katalizátorok nem specifikusak!). A fehérje harmadlagos szerkezet speciális, ún. aktív centrumot eredményez, mely „zárként” illeszkedik a szubsztráthoz mint „kulcs-hoz” (3.6.5. ábra): az enzim-szubsztrát komplexben ekkor a reaktánsok olyan helyzetűek, hogy a reakció gyorsan lezajlik.
3.6.5. ábra: Az enzimek működése
A koenzimek az enzimatikus aktivitás fokozásához gyakran szükséges nem fehérje alapú komponensek. Az apoenzim olyan fehérjetartomány, ahová a koenzim kapcsolódik.
Sok vitamin (a normál sejtfunkciókhoz kis koncentrációban szükséges szerves vegyület) koenzim funkciójú: pl. a tiamin az agyszövetben a karboxiláz enzimmel az agyi funkciók-hoz szükséges energiát biztosító glükóz lebontásban szerepet játszó vitamin (nélküle nincs lebontás!).
3.6.4. Nukleinsavak
Alapvető funkcióval rendelkeznek az örökletes jellegek tárolásában, átörökítésében és a sejt kémiai aktivitásának irányításában.
A DNS nukleoditokból formált hosszú polimerlánc, melyet a foszfátcsoportok és dezoxiribózok közti kötések alakítanak ki (3.6.6. ábra). Normálisan csak 4-féle nukleotidot (2 purin, 2 pirimidin) tartalmaz: adenin (A), guanin (G), citozin (C), timin (T). Jelölésben csak ezek sorrendjét adják meg, a foszfát-dezoxiribóz vázat hozzá kell érteni. A natív (ter-mészetes) DNS molekulatömege 6-12 millió (egy nukleotid tömege 300, vagyis 20-40 ezer nukleotid alkotja)! A natív DNS szabályszerűségei:
(nA+nT) / (nG+nC) fajspecifikus, de minden esetben nA/nT = nG/nC = 1! Oka:
a két egymásba csavarodó nukliotidláncból kialakuló kettős-spirál szerkezet, amelyben a bázisok belül vannak és a purin–pirimidin párok szelektív H-kötéseket alkotnak (2 A::T között, 3 G:::C között). Watson és Crick modell Wilkins röntgen-diffrakciós adatai alapján (1953, orvosi Nobel-díj 1962).
Duplikálódásra is alkalmas szerkezet: a spirál ágai szétválnak, a szabad báziscso-portok vonzzák a karioplazma – enzimek által előzőleg összerakott – nukleotidjait.
A szelektív kötés miatt a két új dupla spirál azonos. A DNS-polimeráz katalizálja a nukleotidok összerakását a duplikáció alatt.
3.6.6. ábra: A DNS felépítése
Az RNS felépítésében a DNS-hez hasonló, de (1) ribózt és (2) timin helyett uracilt (U) tartalmaz, valamint (3) csak egyszeres spirális láncú (3.6.7a. ábra). Három alap RNS típus és több RNS csoport ismert, melyek a DNS egyik száláról íródnak át (transzkripció) az RNS-polimeráz segítségével, komplementer (kiegészítő) bázispárok kötődésével (C:::G és A::U). Minden szervezet RNS molekulák segítségével szintetizál fehérjéket. Néhány egy-szerű szervezet (pl. vírusok) örökítőanyaga maga az RNS. Egyes RNS molekulák kataliti-kus tulajdonságokkal bírnak: enzimfunkció is (ribozim enzimek). Az egyes RNS típusok:
mRNS (hírvivő): lineáris, változó hosszúságú és tömegű, a sejtmagbeli DNS-ben kódolt genetikai információ szállítására a fehérjeszintézis helyszínére, a riboszó-mákhoz. A sejtbeli összes RNS tömegének 5%-a.
rRNS (riboszomális): az összes RNS tömegének 80%-a, a riboszómák felépítésében vesznek részt (a fehérjék mellett).
tRNS (transzfer): ~75-80 nukleotidból álló kicsi, de komplex molekulák az amino-savak riboszómákhoz szállítására (3.6.7b. ábra). Az összes RNS tömegének 15%-a.
Mind a 20, fehérjékben előforduló aminosavat legalább egy specifikus tRNS köti meg. Funkcionálisan legfontosabb 2 molekularészletük:
Aminosav-kötőhely (a molekula ún. 3’ végén, ahol a nukleotid 3’ szénatomján elhelyezkedő, OH-csoporthoz nem kapcsolódik foszfát).
Templát-felismerőhely (antikodon), mely az mRNS 3 nukleotidjához (= 1 kodon) kapcsolódik. A kodont alkotó nukleotidok sorrendjének megfelelő specifikus tRNS kötődik a riboszómához, és szállítja a növekvő polipeptidlánc soron következő aminosav-egységét. Különböző fajok tRNS molekuláinak ki-kristályosított keveréke rendezett kristályszerkezetet ad, ebből következtethető-en alakjuk azonos.
Egyéb RNS-csoportok (pl. kis sejtmagi snRNS, amely az RNS-átszabásban – splicing – játszik szerepet).
3.6.7. ábra: Az RNS felépítése – (a) egyszeres spirál szerkezet, (b) tRNS
3.6.5. Porfirinek
Szinte minden állat- és növényfaj által szintetizált komplex, fémtartalmú (Me), gyűrűs ve-gyületek (3.6.8. ábra). Alegységük a 4 szén-, valamint 1 nitrogén atomot tartalmazó pirrolgyűrű. Két legfontosabb típusa a hemek (Me=Fe) és klorofillok (Me=Mg).
A hemek proteinkombinációi: pl. hemoglobin (a vér oxigénszállító pigmentje), citokrómok (az enzimek és anyagcsere folyamatok fontos vegyületei, elektronszállí-tók).
A klorofillok a fotoszintézishez szükségesek (a, b, c, d típus a növényben, melyek a pirrolgyűrűkhöz csatlakozó oldalláncokban térnek el).
3.6.8. ábra: A porfirinek felépítése
3.7. Molekuláris genetika