Biomérnöki m ű veletek és folyamatok Környezetmérnöki MSc
4. témakör: Enzim technológia
BME Alkalmazott Biotechnológia és Élelmiszertudomány Tanszék 1
Ionerősség pH
HŐMÉRSÉKLET Nyírás
Nyomás (hidrosztatikai) Felületi feszültség
Kémiai szerek (alkohol, urea, H2O2...) Fény, hang, ionizáló sugárzások Reverzibilis
változások Irreverzibilis
EGYÉB HATÁSOK AZ ENZIMAKTIVITÁSRA
1
Reaktív oldalláncok
A fehérjék aktivitás-változását az aminosav oldalláncok válto- zásai idézik elő.
Savas: -COOH: Asp, Glu Bázikus: -NH2: Lys, Arg Láncvégi szabad –COOH és -NH2
savamid: -CO-NH2: Asn, Gln
Poláris: -OH: Ser, Thr -SH: Cys, -S-CH3: Met Imidazol: His Guanidin: Arg
H-hidak: C=O …… H-O- C=O …… H-NH-
2
Fehérjék: + és - töltésű oldalláncok ← a töltés a disszociáción keresztül függ apH-tól → változik az aktív centrum Áttöltődés:
Csak E-aktív Aktív enzimhányad:
Michaelis-féle pH függvények:
K1= H+E-/E K2= H+E2-/E- E0=E+E-+E2-
E E-+ H+ E- E2-+ H+
Y-= E-/ E0
Y 1
1 H / K1 K / H2
−
+ +
= + +
A pH hatása
Y 1
1 H / K1 K / H2
−= + +
+ +
A pH hatása
( )
optimum(
1 2)
2 1 optimum
pK 2 pK pH 1
K K H
+
=
+ =
+ +
−
+
= +
= 1 H /K K /H
E 1 k Y E k V
2 1 0 2 0 2 max
A pH hatása
5
H ő mérséklet hatása
reakciósebesség nő Kettős hatás
csökken: denaturálódás Időtől is függ!
irreverzibilis
reverzibilis
a a
dE kE
dt = − E
a( ) t = Ea0e
−kt
Biomérnöki m ű veletek és folyamatok Környezetmérnöki MSc
4. témakör: Enzim technológia
BME Alkalmazott Biotechnológia és Élelmiszertudomány Tanszék 2
H ő mérséklet hatása
7
Az optimális pH kapcsolata a stabilitással
8
Az optimális h ő mérséklet kapcsolata a stabilitással
9
10
