Koenzimek, prosztetikus csoportok, fémionok

ENZIMOLÓGIA

Enzimek

Fehérjék (RNS-ek) Katalizátorok:

-Csökkentik az aktiválási energiát -A reakció irányát nem befolyásolják -Az egyensúly kialakulását gyorsítják -Specifikusak (irányítás, kapcsoltság)

Koenzimek, prosztetikus csoportok, fémionok

(7. tétel)

Szubsztrát és végtermék

Kötőhely, aktív hely

Katalizátor modell

Enzim katalízise

A reakció egyes pontokon még vissza is fordulhat!

] [ ] [

] [

] ln [

B A

D RT C

G

G 

 









Ha K=1, akkor ΔG°= 0

0 : G  an

Egyensúlyb

A + B C + D

Kémiai reakciók szabadentalpiája

B K A

D RT C

G 2 , 3 lg

] [ ] [

] [ ]

ln [  



 







Enzim irányítja a szubsztrát sorsát

Enzim specifitása

A kulcs-zár modell

Enzim-szubsztrát komplex kialakulása

Enzim-szubsztrát komplex kialakulása Az indukált illeszkedés modell

A „fluktuációs illeszkedés” modell

aktív hely szubsztrát

inaktív hely

???

V

=k

·[E

]

E+S ES

E+P

k₂ k₁

A reakciósebességeket a sebességi állandó és a koncentrációk szorzata adja:

A+B

AB

k₂

v

=k

·[A]·[B]

v

=k

·[AB]

S→P reakció kezdetén:

v=k

·[ES]

[E

]=[E]+[ES]

Nagyon magas szubsztátkoncentráció esetén az összes enzim használatban van. Ekkor:

Enzimatikus reakcó sebessége

(8. tétel)

k

·[ES]

k

·[E

]

[ES]

[E

]

= V

=

v

Mivel a stacionárius állapot gyorsan beáll, ezért [ES] állandónak tekinthető. Ekkor:

=

k

·[E]·[S]=k

·[ES]+k

·[ES] (k

+k

)·[ES]

Enzimatikus reakcó sebessége

[ES] [E]·[S]

k

+k

k

K

= [E

]= [E]·[S] +[E]

K

V

v =

[E]·[S]

K

[E]·[S] +[E]

K

= [S]

K

[S]

K

K

K

+ [S]+K

= [S]

[S]·V

v = Michaelis-Menten

Enzimatikus reakcó sebessége

[S]+K

Reakció kezdeti sebessége

Speciális esetben:

v = V

2

V

2

[S]·V

[S]+K

= [S]

[S]+K

1

2 =

[S]+K

= 2·[S] K

= [S]

Mely szubsztátkoncentrációnál van maximális sebesség?

Tehát a reakció konstansa egyenlő avval a

szubsztrátkoncentrációval, ami a maximális sebesség felét okozza

Reakció kezdeti sebessége

=

= [S]+K

[S]·V

[S]·V

[S]·V

[S] + K

v 1

v =

1 K

V

· 1 [S] + V

1

y a x b

Ha [S]= ∞ , akkor:

[S] 1 = 0, ekkor:

V 1

v

1 = Ha v

1 = 0 (csak elvi lehetőség!), akkor:

K

V

· 1 [S] = V

1 1

[S] 1

K

= -

Az egyenes kimetszi nekünk K

-et és V

-ot

???

Enzimek

Átviteli szám: Időegység (1 sec.) alatt 1 enzimmolekula hány szubsztrát átalakulását katalizálja (k₃) (0,1-10⁶)

Enzim aktivitása (v): Időegység (perc) alatt mennyi

(μmol)

szubsztrát átalakulása történik meg (Unit, U) (Catal: mol/sec)

Inhibítorok

Reverzibilis Irreverzibilis Kompetitív

Non-kompetitív Unkompetitív

(10. tétel)

Kompetitív

Non-kompetitív Unkompetitív

Gátlások

Antimetabolitok: Gyógyszerek lehetnek

A szabályozás mechanizmusa -Allosztérikus (homotróp, heterotróp)

feedback gátlás prekurzor aktiválás

-Kovalens módosítás (foszfát csoport)

protein kinázok, foszfoprotein foszfatázok

-Limitált proteolízis (zimogének) szerin proteázok, inhibítorok

???

Az enzimek osztályozása

1. Oxidoreduktázok (több alosztály)

2. Transzferázok: Funkciós csoportok átvitele 3. Hidrolázok: Hasítás

4. Liázok: Kis molekula addíciója, v. eliminációja 5. Izomerázok

6. Ligázok: ATP felhasználással összekapcsolnak

(9. tétel)

Transzferázok

Csoportokat visznek át egyik szubsztrátról a másikra. Pl.:

glukóz + ATP → glukóz-6-P + ADP

Hidrolázok

Víz segítségével hasítanak el kötéseket. Pl.:

glukóz-6-P → glukóz + P_i

Liázok

H₂O, NH₃, vagy CO₂ adódik egy molekulához, vagy vonódik el tőle. Pl.:

2-foszfoglicerát ↔ foszfoenol-piruvát + H₂O

Izomerázok

Különböző típusú izomerizációkat katalizálnak. Pl.:

glukóz-6-P ↔ fruktóz-6-P

Ligázok

Molekulákat kapcsolnak össze nagy energiájú foszfát-kötés felhasználásával. Pl.:

glutamát + NH3 + ATP → Glutamin + ADP + P_i

Izoenzimek

Azonos szubsztrátok azonos reakcióját katalizálják Különböző elsődleges szerkezet

Különbözhet még:

-Szabályozásuk

-Sejten belüli elhelyezkedésük

-Szervek, vagy sejttípusok közti eloszlásuk -Reakciósebességük

-Szubsztráthoz való affinitásuk -Specificitásuk

(7. tétel)